Поиск

Полнотекстовый поиск:
Где искать:
везде
только в названии
только в тексте
Выводить:
описание
слова в тексте
только заголовок

Рекомендуем ознакомиться

'Методическая разработка'
Новизна разработки. В настоящее время имеются отдельные попытки использования П.В.М в авиамоделизме. Это связано с отсутствием компьютеров в подавляющ...полностью>>
'Документ'
по строительству 17-ти этажного 130-ти квартирного жилого дома с крышной котельной, встроено-пристроенными помещениями офисного назначения (№3 по ГП),...полностью>>
'Документ'
Зерновые культуры (пшеница, ячмень); мясо-молочное животноводство В. Свекловодство, зерновые (пшеница, кукуруза), подсо­лнечник; мясо-молочное животно...полностью>>
'Документ'
Оплата производится на расчетный счет уполномоченной организации, которая проводит организационную работу, предоставляет необходимые условия и обеспеч...полностью>>

Главная > Сборник тестов

Сохрани ссылку в одной из сетей:
Информация о документе
Дата добавления:
Размер:
Доступные форматы для скачивания:

Строение и функции аминокислот, пептидов и белков

Выберите из предложенных один правильный ответ или правильную комбинацию ответов

001. АМИНОКИСЛОТА, ИМЕЮЩАЯ ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД

1) аланин

2) глутаминовая кислота

3) аспарагин

4) лейцин

002. АМИНОКИСЛОТА, ИМЕЮЩАЯ ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД

1) глутамин

2) лизин

3) лейцин

4) валин

003. АМИНОКИСЛОТЫ, ВХОДЯЩИЕ В СОСТАВ БЕЛКОВ, СОДЕРЖАТ АМИНОГРУППУ В ПОЛОЖЕНИИ

1) α

2) β

3) γ

4) δ

004. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ СЕРУ

1) цистеин

2) аланин

3) серин

4) аланин

005. АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) аланин

2) тирозин

3) глицин

4) аргинин

006. ОТРИЦАТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) аспарагиновая

2) гистидин

3) аргинин

4) глицин

007. ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) гистидин

2) тирозин

3) триптофан

4) аланин

008. АМИНОКИСЛОТЫ - ЭТО ПРОИЗВОДНЫЕ

1) альдегидов

2) карбоновых кислот

3) кетонов

4) спиртов

009. ИЭТ АМИНОКИСЛОТЫ

1) значение рН среды, при котором молекула аминокислоты электронейтральна

2) значение рН среды, при котором молекула аминокислоты принимает положительный заряд

3) значение рН среды, при котором молекула аминокислоты принимает отрицательный заряд

4) значение рН среды, при котором молекула аминокислоты растворяется в воде

010. ОСНОВАНИЯ ШИФФА ОБРАЗУЮТСЯ ПРИ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ

1) спирта и альдегида

2) альдегида и первичного амина

3) первичного амина и кислоты

4) спирта и первичного амина

011. ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ – ЭТО

1) присоединение карбоксильной группы

2) отщепление карбоксильной группы

3) отщепление метильной группы

4) присоединение метильной группы

012. АЛИФАТИЧЕСКОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ

1) лейцин

2) тирозин

3) аспарагиновая

4) глицин

013. ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ

1) пролин

2) метионин

3) цистеин

4) глицин

014. К БЕЛКОВЫМ АМИНОКИСЛОТАМ ОТНОСИТСЯ

1) цитруллин

2) орнитин

3) тирозин

4) карнитин

015. К НЕЗАМЕНИМЫМ АМИНОКИСЛОТАМ ОТНОСИТСЯ

1) валин

2) глицин

3) аспарагин

4) метионин

016. БЕЛКОВОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ

1) γ-аминомасляная

2) β-аланин

3) триптофан

4) орнитин

017. НЕЗАМЕНИМОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ

1) треонин

2) лизин

3) аспарагин

4) глицин

018. АМИНОКИСЛОТЫ - ЭТО ПРОИЗВОДНЫЕ КАРБОНОВЫХ КИСЛОТ, У КОТОРЫХ ОДИН ИЛИ НЕСКОЛЬКО АТОМОВ ВОДОРОДА ЗАМЕЩЕНЫ НА

1) аминогруппу

2) меркаптогруппу

3) гидроксильную группу

4) альдегидную группу

019. ГРУППА – CO– NH– НАЗЫВАЕТСЯ

1) пептидной группой

2) аминогруппой

3) карбоксильной группой

4) кетогруппой

020. ПРИ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ АМИНОКИСЛОТ МЕЖДУ СОБОЙ ОБРАЗУЕТСЯ

1) сложный эфир

2) пептид

3) новая аминокислота

4) соль аминокислоты

021. ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ – ЭТО ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТОЙ И

1) кетокислотой

2) другой аминокислотой

3) неорганической кислотой

4) альдокислотой

022. К ГИДРОФИЛЬНЫМ ОТРИЦАТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫМ АМИНОКИСЛОТАМ ОТНОСИТСЯ

1) аспарагин

2) глутамин

3) глутаминовая кислота

4) глицин

023. ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ – ЭТО АМИНОКИСЛОТЫ

1) синтезируемые в организме

2) не синтезируемые в организме

3) поступающие в организм с пищей

4) выводящиеся из организма с мочой

024. К ГРУППЕ АМИНОКИСЛОТ С ГИДРОФОБНЫМ РАДИКАЛОМ ОТНОСИТСЯ

1) глутамин

2) серин

3) триптофан

4) лизин

025. В РЕЗУЛЬТАТЕ РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ОБРАЗУЮТСЯ

1) биогенные амины

2) амиды

3) кетоны

4) альдегиды

026. НЕЗАМЕНИМЫМИ НАЗЫВАЮТСЯ АМИНОКИСЛОТЫ

1) синтезируемые в организме

2) не синтезируемые в организме

3) β-аминокислоты

4) выводящиеся из организма с мочой

027. К ГИДРОФИЛЬНЫМ ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫМ АМИНОКИСЛОТАМ ОТНОСИТСЯ

1) аланин

2) лизин

3) фенилаланин

4) глутамин

028. ПРИ ЗНАЧЕНИИ рН = ИЭТ α–АМИНОКИСЛОТЫ НАХОДЯТСЯ В ФОРМЕ

1) катионов

2) анионов

3) аминов

4) биполярных ионов

029. ПО АМИНОГРУППЕ АМИНОКИСЛОТЫ ВСТУПАЮТ ВО ВСЕ РЕАКЦИИ КРОМЕ

1) образования оснований Шиффа

2) образования пептидных связей

3) дезаминирования

4) декарбоксилирования

030. ГИДРОФОБНЫЕ РАДИКАЛЫ АМИНОКИСЛОТ ЧАЩЕ ВСЕГО РАСПОЛАГАЮТСЯ

1) внутри глобулярных цитозольных белков

2) на поверхности интегральных белков

3) на поверхности цитозольных белков

4) в активном центре белков

031. В СОСТАВ БЕЛКОВ ВХОДЯТ КИСЛОТЫ

1) жирные

2) аминокислоты

3) карбоновые

4) кетокислоты

032. В СОСТАВ БЕЛКОВ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ОРГАНИЗМА ВХОДЯТ аминокислоты

1) α - аминокислоты

2) β- аминокислоты

3) γ - аминокислоты

4) δ- аминокислоты

033. МЕРКАПТОГРУППА ВХОДИТ В СОСТАВ АМИНОКИСЛОТЫ

1) триптофана

2) цистеина

3) валина

4) цистина

034. α-АМИНОКИСЛОТЫ МОЖНО ИДЕНТИФИЦИРОВАТЬ С ПОМОЩЬЮ РЕАКЦИИ

1) нингидриновой

2) с соляной кислотой

3) биуретовой

4) с едким натром

035. п-ДИМЕТИЛАМИНОБЕНЗАЛЬДЕГИДОМ ОБНАРУЖИВАЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА

1) лейцин

2) глицин

3) триптофан

4) фенилаланин

036. ПРИ ПРОВЕДЕНИИ КСАНТОПРОТЕИНОВОЙ РЕАКЦИИ ПОЯВЛЯЕТСЯ ОКРАШИВАНИЕ

1) красное

2) синее

3) желтое

4) черное

037. АМИНОКИСЛОТУ ЦИСТЕИН МОЖНО ОБНАРУЖИТЬ ПРИ ПОМОЩИ

1) азотной кислоты

2) нингидрина

3) биуретового реактива

4) ацетата свинца

038. НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ МОЖЕТ БЫТЬ ИСПОЛЬЗОВАНА ДЛЯ ОБНАРУЖЕНИЯ

1) белков

2) углеводов

3) аминокислот

4) липидов

039. СЕРУСОДЕРЖАЩЕЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ

1) тирозин

2) валин

3) цистеин

4) лизин

040. АРОМАТИЧЕСКОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ

1) глицин

2) фенилаланин

3) валин

4) аланин

041. БЕНЗОЛЬНОЕ КОЛЬЦО ИМЕЕТ В СВОЕМ СОСТАВЕ АМИНОКИСЛОТА

1) глицин

2) фенилаланин

3) аланин

4) гистидин

042. АМИНОКИСЛОТУ ТИРОЗИН МОЖНО ОТКРЫТЬ РЕАКЦИЕЙ

1) ксантопротеиновой

2) нингидриновой

3) биуретовой

4) Эрлиха

043. ТРИПТОФАН МОЖНО ОБНАРУЖИТЬ ПРИ ПОМОЩИ

1) азотной кислоты

2) п-диметиламинобензальдегида

3) едкого натра

4) ацетата свинца

044. НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ АМИНОКИСЛОТ, У КОТОРЫХ АМИНОГРУППА НАХОДИТСЯ В ПОЛОЖЕНИИ

1) α

2) β

3) γ

4) δ

045. КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ ОБЕСПЕЧИВАЕТ ПОЯВЛЕНИЕ ЖЕЛТОГО ОКРАШИВАНИЯ ПРИ ПОПАДАНИИ НА КОЖУ КОНЦЕНТРИРОВАННОЙ КИСЛОТЫ

1) соляной

2) фосфорной

3) азотной

4) серной

046. ПЕПТИДЫ - ЭТО ПОЛИМЕРЫ, СОСТОЯЩИЕ ИЗ

1) аминокислот

2) глюкозы

3) нуклеопротеидов

4) аминов

047. БЕЛКИ - ЭТО ПЕПТИДЫ, В СОСТАВ КОТОРЫХ ВХОДИТ

1) 10 аминокислот

2) более 50 аминокислот

3) 30аминокислот

4) 20 аминокислот

048. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ПЕПТИДОВ - ЭТО

1) последовательность аминокислот

2) спираль

3) глобула

4) складчатая структура

049. ОСТАТКИ АМИНОКИСЛОТ В ПЕПТИДАХ СОЕДИНЕНЫ

  1. водородной связью

  2. амидной связью

  3. гидрофобными взаимодействиями

  4. дисульфидной связью

050. N-КОНЕЦ ПЕПТИДА СОДЕРЖИТ

  1. нитрогруппу

  2. аминогруппу

  3. иминогруппу

  4. гуанидиновую группу

051. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ЯВЛЯЕТСЯ

  1. не ковалентной

  2. ковалентной

  3. ионной

  4. металлической

052. В ОБРАЗОВАНИИ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЮТ

  1. только аминогруппы

  2. только карбоксильные группы

  3. радикалы

  4. амино- и карбоксильные группы

053. - АМИНОКИСЛОТЫ ОТЛИЧАЮТСЯ ДРУГ ОТ ДРУГА

  1. по строению радикала

  2. по положению аминогруппы

  3. по положению карбоксильной группы

  4. по положению радикала

054. ТИП ГИБРИДИЗАЦИИ АТОМОВ КИСЛОРОДА, УГЛЕРОДА И АЗОТА В ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ

  1. SP1

  2. SP2

  3. SP3

  4. SP4

055. ОЛИГОПЕПТИДЫ ВЫПОЛНЯЮТ ФУНКЦИЮ

  1. строительная

  2. гормональная

  3. резервная

  4. ферментативная

056. ГЛУТАТИОН ЯВЛЯЕТСЯ

  1. дипептидом

  2. трипептидом

  3. тетрапептидом

  4. полипептидом

057. АНСЕРИН И КАРНОЗИН ЯВЛЯЮТСЯ

  1. дипептидами

  2. полипептидами

  3. трипептидами

  4. белками

058. ГРУППА –CO–NH–НАЗЫВАЕТСЯ

  1. аминогруппой

  2. пептидной группой

  3. карбоксильной группой

  4. кетогруппой

059. ДИПЕПТИД АСПАРТАМ ЯВЛЯЕТСЯ ПРОИЗВОДНЫМ КИСЛОТЫ

  1. глутаминовой

  2. уксусной

  3. аспарагиновой

  4. цистеиновой

060. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ

  1. альдегидной и аминогруппы

  2. карбоксильной и аминогруппы

  3. гидроксильной и аминогруппы

  4. карбоксильной и амидной группы

061. ОЛИГОПЕПТИДЫ ВЫПОЛНЯЮТ ВСЕ ФУНКЦИИ КРОМЕ

  1. ферментативной

  2. гормональной

  3. структурообразовательной

  4. нейрорегуляторной

062. ПО КАРБОКСИЛЬНОЙ ГРУППЕ АМИНОКИСЛОТЫ ВСТУПАЮТ В РЕАКЦИИ

  1. образование оснований Шиффа

  2. образование пептидной связи

  3. дезаминирования

  4. переаминирования

063. ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ МОЖНО ИДЕНТИФИЦИРОВАТЬ

  1. ксантопротеиновой реакцией

  2. с ацетатом свинца

  3. биуретовой реакцией

  4. реакцией Эрлиха

064. ПРИ ПРОВЕДЕНИИ БИУРЕТОВОЙ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ РАЗВИВАЕТСЯ ОКРАШИВАНИЕ

  1. черное

  2. желто-оранжевое

  3. сине-фиолетовое

  4. красное

065. БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ ОТКРЫВАЕТ В ПЕПТИДЕ

  1. свободную аминогруппу

  2. свободную карбоксильную группу

  3. пептидную связь

  4. радикал

066. РЕГУЛЯТОРОМ ИММУННОЙ СИСТЕМЫ ЯВЛЯЕТСЯ ПЕПТИД

  1. ансерин

  2. карнозин

  3. тафтсин

  4. апамин

067. ТЕТРАПЕПТИДОМ ЯВЛЯЕТСЯ

  1. глутатион

  2. ансерин

  3. карнозин

  4. тафтсин

068. В МЫЩЦАХ ЖИВОТНЫХ И ЧЕЛОВЕКА СОДЕРЖИТСЯ ПЕПТИД

  1. карнозин

  2. тафтсин

  3. окситоцин

  4. апамин

069. ПРОСТЫЕ БЕЛКИ СОСТОЯТ

  1. только из аминокислот

  2. из аминокислот и витаминов

  3. из аминокислот и липидов

  4. аминокислот и углеводов

070. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА - ЭТО

  1. нерегулярное расположение полипептидной цепи в пространстве

  2. закономерное расположение полипептидной цепи в пространстве

  3. образование α-спирали

  4. образование β-структуры

071. В ФОРМИРОВАНИИ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ УЧАСТВУЮТ СВЯЗИ, КРОМЕ

  1. пептидные

  2. водородные

  3. ионные

  4. гидрофобные

072. ПРИ ДЕНАТУРАЦИИ

  1. утрачиваются свойства белков

  2. не утрачиваются свойства белков

  3. белки активируются

  4. белки растворяются

073. ГИДРОЛИЗ БЕЛКОВ ПРОТЕКАЕТ ЧЕРЕЗ СТАДИЮ ОБРАЗОВАНИЯ

1) декстринов

2) аминов

3) пептидов

4) глицеридов

074. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА - ЭТО

    1. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

    2. пространственная конфигурация полипептидной цепи

    3. объем, форма и взаимное расположение участков цепи

    4. соединения белковых макромолекул

075. БЕЛКИ ВЫПОЛНЯЮТ ВСЕ ФУНКЦИИ КРОМЕ

    1. ферментативную

    2. строительную

    3. терморегуляторную

    4. энергетическую

076. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА СТАБИЛИЗИРУЕТСЯ ПРИ ПОМОЩИ

    1. пептидных связей

    2. водородных связей

    3. дисульфидных связей

    4. гидрофобных взаимодействий

077. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА СТАБИЛИЗИРУЕТСЯ

  1. водородными связями

  2. пептидными связями

  3. ионными связями

  4. дисульфидными связями

078. БЕЛКИ НАЧИНАЮТ ВЫПОЛНЯТЬ СВОИ ФУНКЦИИ

  1. в первичной структуре

  2. во вторичной структуре

  3. в третичной структуре

  4. в четвертичной структуре

079. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛКИ ИМЕЮТ СУММАРНЫЙ ЗАРЯД

  1. отрицательный заряд

  2. положительный заряд

  3. заряд, равный нулю

  4. частичный

080. В СОСТАВ БЕЛКОВ ЧЕЛОВЕКА ВХОДЯТ

  1. α-аминокислоты Д-ряда

  2. α-аминокислоты L-ряда

  3. β-аминокислоты L-ряда

  4. β-аминокислоты Д-ряда

081. В ФОРМИРОВАНИИ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ УЧАСТВУЮТ СВЯЗИ, КРОМЕ

  1. водородных

  2. дисульфидных

  3. пептидных

  4. гидрофобных

082. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА - ЭТО

      1. закономерное расположение полипептидной цепи в пространстве

      2. беспорядочное расположение полипептидной цепи в пространстве

      3. образование полипептидной цепи

      4. образование глобулы

083. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА ПРЕДСТАВЛЕНА

      1. α-спиралью

      2. глобулой

      3. β-спиралью

      4. кристаллами

084. МОЛЕКУЛА БЕЛКА В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ

      1. хорошо растворима в воде

      2. плавает на поверхности

      3. плохо растворима в воде

      4. растворяется в жирах

085. К СЛАБЫМ СВЯЗЯМ, УЧАСТВУЮЩИМ В ОБРАЗОВАНИИ НАТИВНЫХ БЕЛКОВ, ОТНОСЯТСЯ

      1. пептидные

      2. водородные

      3. дисульфидные

      4. ковалентные

086. ОЛИГОМЕРНЫЙ БЕЛОК ФОРМИРУЕТСЯ С ПОМОЩЬЮ

      1. ковалентных, водородных, ионных связей

      2. пептидных, водородных, гидрофобных связей

      3. дисульфидных, ионных, водородных связей

      4. гидрофобных, ионных, водородных связей

087. НЕЙРОМЕДИАТОРНУЮ ФУНКЦИЮ ВЫПОЛНЯЕТ АМИНОКИСЛОТА

1) валин

2) тирозин

3) глицин

4) пролин

088. БЕЛОК СОХРАНЯЕТ СВОИ НАТИВНЫЕ СВОЙСТВА

1) при гидролизе

2) при денатурации

3) при высаливании

4) при облучении

089. ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ С ЦЕЛЬЮ ДЛИТЕЛЬНОГО ХРАНЕНИЯ ИСПОЛЬЗУЮТ МЕТОД

1) высаливания

2) лиофилизации

3) гидролиза

4) денатурации

090. ГИСТАМИН ОБРАЗУЕТСЯ В РЕЗУЛЬТАТЕ РЕАКЦИИ

1) дезаминирования

2) декарбоксилирования

3) дегидрирования

4) этерификации

091. ПРИ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ БЕЛКА С ТРИХЛОРУКСУСНОЙ КИСЛОТОЙ ПРОИСХОДИТ

1) высаливание

2) гидролиз

3) денатурация

4) ренатурация

092. МНОГООБРАЗИЕ СУЩЕСТВУЮЩИХ В ПРИРОДЕ БЕЛКОВ ОБУСЛОВЛЕНО

1) первичной структурой белка
2) вторичной структурой
3) третичной структурой
4) четвертичной структурой

093. К ФИБРИЛЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ

1) коллаген
2) альбумины
3) гистоны
4) глобулины

094. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ ПРИДАЕТ БЕЛКАМ ОСНОВНОЙ ХАРАКТЕР

1) аспартат
2) лизин
3) тирозин
4) аланин


095. ВСЕ α-АМИНОКИСЛОТЫ ДАЮТ ПОЛОЖИТЕЛЬНУЮ РЕАКЦИЮ

1) нингидриновую
2) биуретовую
3) Фоля

4) серебряного зеркала

096. МЕТОДЫ ОБРАТИМОГО ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКА

1) диализ
2) денатурация
3) высаливание
4) хроматография

097. ФАКТОРЫ, ПРЕПЯТСТВУЮЩИЕ ОСАЖДЕНИЮ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

1) гидратная оболочка
2) отсутствие электрического заряда белка
3) высокая молекулярная масса
4) большие размеры частиц

098. УКАЖИТЕ ДИКАРБОНОВУЮ АМИНОКИСЛОТУ

1) лейцин

2) аспарагиновая
3) лизин
4) аргинин


099. УКАЖИТЕ СВЯЗИ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА

1) сложноэфирные
2) ионные
3) гликозидные
4) пептидные

100. УКАЖИТЕ, ЧТО ПОНИМАЮТ ПОД ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА

1) спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи
2) определенная последовательность аминокислот в цепи
3) спирализованная конфигурация полипептидной цепи
4) пространственная конфигурация пептидной спирали


101. УКАЖИТЕ, ЧТО ПОНИМАЮТ ПОД ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА

1) пространственная конфигурация пептидной спирали
2) спирализованная конфигурация полипептидной цепи
3) определенная последовательность аминокислот в цепи
4) совокупность нескольких полипептидных цепей

102. УКАЖИТЕ, ЧТО ПОНИМАЮТ ПОД ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА

1) спирализованная конфигурация полипептидной цепи
2) определенная последовательность аминокислот в цепи
3) совокупность нескольких полипептидных цепей как целое
4) пространственная конфигурация пептидной спирали

103. ПРИ ДЕНАТУРАЦИИ БЕЛКА СОХРАНЯЮТСЯ СВЯЗИ

1) водородные
2) гидрофобные
3) дисульфидные
4) пептидные

104. ОПТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ЛИШЕНА АМИНОКИСЛОТА

1) глицин
2) валин
3) лизин
4) триптофан

105. ПРИ ДЕЙСТВИИ ВЫСОКОЙ ТЕМПЕРАТУРЫ В ПРИСУТСТВИИ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ БЕЛКИ ПОДВЕРГАЮТСЯ

1) денатурации
2) высаливанию
3) диализу
4) гидролизу


106. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКОВ – ЭТО

1) значение рН, при котором белок электронейтрален
2) состояние белка, при котором он теряет гидрофобные свойства
3) концентрация ионов водорода, при которой белок в электрическом поле движется к аноду

4) концентрация ионов водорода, при которой белок в электрическом поле движется к катоду

107. ПРОЦЕСС ОСВОБОЖДЕНИЯ БЕЛКОВ ОТ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ

1) гидролиз
2) диализ
3) высаливание
4) хроматография

108. УКАЖИТЕ, МЕЖДУ КАКИМИ АМИНОКИСЛОТАМИ В БЕЛКАХ ВОЗМОЖНО ОБРАЗОВАНИЕ ГИДРОФОБНОЙ СВЯЗИ

1) валин и изолейцин
2) аланин и глутаминовая кислота
3) глицин и лейцин
4) пролин и аргинин

109. УКАЖИТЕ, МЕЖДУ КАКИМИ АМИНОКИСЛОТАМИ В БЕЛКАХ ВОЗМОЖНО ОБРАЗОВАНИЕ ЭЛЕКТРОСТАТИЧЕСКОЙ СВЯЗИ

1) аспартат и лизин
2) глутамат и аспартат
3) аспартат и тирозин
4) гистидин и лейцин

110. УКАЖИТЕ, МЕЖДУ КАКИМИ АМИНОКИСЛОТАМИ В БЕЛКАХ ВОЗМОЖНО ОБРАЗОВАНИЕ ВОДОРОДНОЙ СВЯЗИ

1) тирозин и аспартат
2) треонин и глицин
3) цистеин и валин
4) пролин и метионин

111. МЕЖДУ КАКИМИ АМИНОКИСЛОТАМИ В БЕЛКАХ ВОЗМОЖНО ОБРАЗОВАНИЕ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ

1) цистеин и цистеин
2) метионин и метионин
3) цистеин и серин
4) серин и триптофан

112. УКАЗАТЬ АМИНОКИСЛОТУ, КОТОРАЯ ИМЕЕТ НЕПОЛЯРНУЮ АЛИФАТИЧЕСКУЮ R-ГРУППУ

1) триптофан

2) лейцин

3) треонин

4) глутаминовая кислота

113. УКАЖИТЕ, ПРИ КАКОМ МЕТОДЕ ФРАКЦИОНИРОВАНИЯ БЕЛКОВ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ПРИНЦИП ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКА ИЗ РАСТВОРА ПОД ДЕЙСТВИЕМ СОЛИ

1) электрофорез

2) высаливание

3) бумажная хроматография

4) гель-фильтрация

114. ВЫБЕРИТЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ ДЛЯ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА.

1) аминокислотный состав полипептидной цепи

2) линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот

3) порядок чередования аминокислот, соединённых пептидными связями в белке

4) структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова

115. ВЫБЕРИТЕ НАИБОЛЕЕ ПОЛНОЕ И ПРАВИЛЬНОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

1) способ укладки полипептидной цепи в пространстве

2) пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур

3) агрегация протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке

4) способ укладки полипептидной цепи в виде α-спирали и β-структур

116. УКАЖИТЕ, КАКАЯ АМИНОКИСЛОТА ПРИДАЕТ БЕЛКАМ КИСЛЫЙ ХАРАКТЕР
1) аргинин
2) аспартат
3) тирозин
4) аланин

Ответы

Вводное занятие по статической биохимии

001-2; 002-4; 003-1; 004-2; 005-3; 006-3; 007-2; 008-1; 009-2; 010-3;011-2; 012-4; 013-1; 014-1; 015-1; 016-4; 017-2; 018- 2; 019-4.

Строение и функции углеводов

001-1; 002-3; 003-4; 004-2; 005-1; 006-2; 007-4; 008-2; 009-2; 010-1;011-1; 012-3; 013-1; 014-2; 015-3; 016-1; 017-4; 018-2; 019-2; 020-3;021-1; 022-2; 023-4; 024-1; 025-4; 026-2; 027-1; 028-2; 029-3; 030-1;031-2; 032-2; 033-1; 034-4; 035-4; 036-2; 037-3; 038-2; 039-2; 040-1;041-4; 042-4; 043-2; 044-2; 045-2; 046-2; 047-3; 048-2; 049-3; 050-2;051-1; 052-1; 053-1; 054-2; 055-3; 056-3; 057-2; 058-4; 059-1; 060-1;061-1; 062-1; 063-2; 064-2; 065-2; 066-4; 067-2; 068-1; 069-1; 070-2;071-1; 072-2; 073-2; 074-2; 075-2; 076-3;077-1; 078-3; 079-1; 080-4; 081-2; 082-3; 083-2; 084-2; 085-2; 086-2;087-1; 088-2; 089-1; 090-2; 091-4. 092-2.

Строение и функции липидов

001-4; 002 - 4; 003-2; 04-3; 005-1; 006-3; 007-2; 008-1; 009-3;010-3;011-1; 012-2; 013-1; 014-1; 015-4; 016-5; 017-2; 018-1; 019-2; 020-3;021-2;022-2;023-1;024-3;025-2;026-3;027-1;028-4;029-3;030-2; 031-4; 032-1; 033-2; 034-3; 035-2; 036-3; 037-1; 038-3; 039-2;040-3; 041-1; 042-3;043-2; 044-3; 045-2.

Строение и функции нуклеиновых кислот

001-3; 002-2; 003-2; 004-2; 005-1; 006-4; 007-3; 008-2; 009-2; 010-1; 011-3; 012-1; 013-1; 014-2; 015-3; 016-2; 017-2; 018-4; 019-1; 020-2; 021-3; 022-1; 023-1; 024-2; 025-1; 026-2; 027-2; 028-1; 029-1; 030-1; 031-2; 032-2; 033-1; 034-2; 035-2; 036-3; 037-3; 038-2; 039-2; 040-3; 041-1; 042-2; 043-1; 044-2; 045-1; 046-1; 047-2; 048-4.

Строение и функции аминокислот, пептидов и белков

001-2; 002-2; 003-1; 004-1; 005-2; 006-1; 007-1; 008-2; 009-1; 010-2; 011-2; 012-1; 013-1; 014-3; 015-4; 016-3; 017-1; 018-1;019-1;020-2; 021-1; 022-3; 023-1; 024-3; 025-1; 026-2; 027-2; 028-4; 029-4; 030-1; 031-2; 032-1; 033-2; 034-1; 035-3; 036-3; 037-4; 038-3; 039-3; 040-2; 041-2; 042-1; 043-2; 044-1; 045-3; 046-1; 047-2; 048-1; 049-2; 050-2; 051-2; 052-4; 053-1; 054-2; 055-2; 056-2; 057-1; 058-2; 059-1; 060-2; 061-1; 062-2; 063-3; 064-3; 065-3; 066-3; 067-4; 068-1; 069-1; 070-1;071-1;072-1; 073-3; 074-1;075-3;076-2;077-2;078-3;079-3;080-2; 081-3; 082-1;083-1;084-3;085-2;086-4;087-3, 088-3, 089-2, 090-2, 091-3; 092-1; 093-1; 094-2; 095-1; 096-3; 097-1; 098-2; 099-2; 100-3; 101-1; 102-3; 103- 4; 104-1; 105-4; 106-1; 107-2; 108-1; 109-1; 110-1; 111-1; 112-2; 113-2; 114-3; 115-3; 116- 2.



Похожие документы:

  1. Биохимия сборник методических указаний для обучающихся к лабораторным занятиям для специальности 060103 Педиатрия Красноярск 2013

    Документ
    ... ,2011 3. Биологическая химия: [Электронный ресурс] сборник тестовых заданий с эталонами ответов для студентов 2 курса, обучающихся по специальности 060103– Педиатрия. Антонова С.К., Труфанова Л.В., Герцог ...
  2. Кафедра поликлинической терапии, семейной медицины и зож с курсом по поликлиническая терапия

    Документ
    ... терапии, семейной медицины и ЗОЖ с курсом ПО Поликлиническая терапия сборник тестовых заданий с эталонами ответов для студентов 6 курса, обучающихся по специальности 060101 – Лечебное дело Красноярск ...
  3. №25 Название темы: «Врожденные и наследственные заболевания почек»

    Документ
    ... курсом ПО Факультетская педиатрия, эндокринология СБОРНИК МЕТОДИЧЕСКИХ УКАЗАНИЙ ДЛЯ ОБУЧАЮЩИХСЯ ... тестовых заданий с эталонами ответов для студентов мед. вузов, обучающихся по ... эталонами ответов для студентов 4-5 курсов, обучающихся по специальности ...
  4. Стандартный курс гкс-терапии дебюта нефротического синдрома Правила сбора анализов мочи

    Документ
    ... курсом ПО Факультетская педиатрия, эндокринология СБОРНИК МЕТОДИЧЕСКИХ УКАЗАНИЙ ДЛЯ ОБУЧАЮЩИХСЯ ... тестовых заданий с эталонами ответов для студентов мед. вузов, обучающихся по ... эталонами ответов для студентов 4-5 курсов, обучающихся по специальности ...
  5. Ческая химия сборник методических указаний для обучающихся к внеаудиторной (самостоятельной) работе для специальности 060301 Фармация (очная форма обучения) Красноярск 2013

    Документ
    ... Биологическая химия: сборник ситуационных задач с эталонами ответов для студентов 2 и 3 курсов, обучающихся по спец. 060301 ... 2003 - Биологическая химия: сборник тестовых заданий с эталонами ответов для студентов, обучающихся по спец. 060108 – фармация ...

Другие похожие документы..