Поиск

Полнотекстовый поиск:
Где искать:
везде
только в названии
только в тексте
Выводить:
описание
слова в тексте
только заголовок

Рекомендуем ознакомиться

'Урок'
Тема данного урока является актуальной не только для десятиклассников, но и для каждого жителя Земли. Поскольку проблема защиты окружающей среды, выбо...полностью>>
'Руководство'
УТВЕРЖДАЮ Заместитель главы администрации Кировского района Санкт-Петербурга И.Б.Бойцова « » 2015 г. ПОЛОЖЕНИЕо проведении открытого турнира района по...полностью>>
'Документ'
Для участия в игре необходимо прислать заявку на участие команды в составе 4-5 человек от учебного заведения. Игра проходит в два этапа. В первом этап...полностью>>
'Документ'
1.1. Настоящие Правила разработаны в соответствии с Положением о государственном надзоре за техническим состоянием самоходных машин и других видов тех...полностью>>

Главная > Документ

Сохрани ссылку в одной из сетей:
Информация о документе
Дата добавления:
Размер:
Доступные форматы для скачивания:

Министерство образования и науки Красноярского края

КГАОУ СПО «Канский педагогический колледж»

Биохимия

Контрольно-измерительные материалы

Специальность 050720 – «Физическая культура»

Канск 2011

Печатается по решению Педагогического совета колледжа

Автор-составитель: Т.А.Кривенко, преподаватель КГАОУ СПО «Канский педагогический колледж»

Рецензент: Н.Е. Дьячкова, преподаватель естественных дисциплин высшей квалификационной категории КГБОУСПО «Красноярский педагогический колледж № 1 им. М.Горького»

Биохимия: контрольно-измерительные материалы / автор-сост. Т.А. Кривенко, рец. Н.Е. Дьячкова; КГАОУ СПО «Канский педагогический колледж». Канск, 2011. – 12 с.

Контрольно-измерительные материалы предназначены для организации контроля результатов обучения по дисциплине «Биохимия» (специальность 050720 «Физическая культура»). Также данные материалы могут быть использованы студентами и для самоконтроля после завершения изучения основных разделов дисциплины.

© КГАОУ СПО «Канский

педагогический колледж»

Опросник по темам:

Тема «Строение и свойства аминокислот, пептидов, белков»

1. Напишите структурные формулы протеиногенных аминокислот, дающих в растворе: а) кислую реакцию; б) щелочную реакцию. Приве­дите названия этих соединений.

2. Напишите структурные формулы оптических изомеров аланина, валина, тирозина.

3. Напишите структурные формулы и дайте названия всех трипепти-дов, которые можно получить из следующих аминокислот:

а) глицина, лейцина и триптофана;

б) аспарагиновой кислоты, гистидина и лизина;

в) фенилаланина, цистеина и серина;

г) метионина, глутаминовой кислоты и треонина.

4. Составьте схему образования внутренней соли аминоизовалериано-вой кислоты. Какое еще название имеет эта аминокислота?

5. Укажите все типы возможных взаимодействий, поддерживающих третичную либо четвертичную структуру белковой молекулы за счет кон­тактов радикалов аминокислот в параллельно расположенных полипеп­тидных фрагментах:

Глу—Вал—Лей—Цис—Тир; Apr—Фен—Вал—Цис—Гис

6. Смесь глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргини­на и серина разделяли методом электрофореза на бумаге при рН 6,0. Какие соединения: а) двигались к аноду; б) оставались на старте; в) дви­гались к катоду?

7. Известно, что изоэлектрическая точка пептида (или белка) лежит в слабокислой среде. Какие аминокислоты преобладают в его составе — кислые, основные или нейтральные?

8. Укажите, какие пептиды получаются при воздействии трипсина и химотрипсина на пептид следующего строения:

Мет—Глу—Фен—Apr—Три—Гли—Лиз—Тир—Гис—Ала

9. Гемоглобин лошади содержит 0,34 % железа. Рассчитайте минималь­ную молекулярную массу гемоглобина. (Ответ: 16 500 Да.)

10. Лизин содержит 19,17 % азота. Вычислите молекулярную массу ли­зина, если известно, что в молекуле лизина содержится два атома азота. (Ответ: 146.)

11. Укажите направление движения при электрофорезе (к катоду, к аноду или остаются на старте) при рН 1,6; 6,5; 11,0 нескольких пептидов: а) Лиз—Ала—Гли—Асп; б) Гис—Apr—Ала—Фен; в) Асп—Гли—Ала—Глу.

12. Белок содержит 0,8 % цистеина. Вычислите минимальную молеку­лярную массу белка. (Ответ: 15 125 Да.)

13. Гемоглобин взаимодействует с кислородом с образованием комп­лекса, в котором на 4 моля кислорода приходится 1 моль белка. Вычис­лите число молекул гемоглобина, необходимого для переноса 1 мл кис­лорода (н.у.). (Ответ: 6,0 • 1018.)

14. Определите первичную структуру опиоидного пептидного гормо­на лей-энкефалина на основании следующих экспериментальных дан­ных: полный гидролиз гормона 1 М раствором НС1 при температуре 110°С выявил наличие глицина, лейцина, фенилаланина, тирозина в соотношении 2:1:1:1; после обработки пептида 2,4-динитрофторбен-золом, последующего гидролиза и хроматографии обнаружен ДНФ-ти-розин; частичный гидролиз пептида химотрипсином показал наличие лейцина, тирозина и короткого пептида; после полного гидролиза в его составе обнаружены глицин и фенилаланин в соотношении 2:1. (Ответ: Тир—Гли—Гли—Фен—Лей.)

15. Белковая часть вируса табачной мозаики состоит из 2130 субъеди­ниц, каждая из субъединиц имеет молекулярную массу 17 500 Да. Вычис­лите общую длину всех полипептидных цепей, если доля спиральной конфигурации в каждой из них составляет 30 %. Средняя молекулярная масса аминокислотного остатка в составе белка принимается за ПО. (От­вет: 1 мм.)

16. Полипептидная цепь белка на одних участках имеет сс-спиральную конфигурацию, на других — р-структуру. Молекулярная масса белка рав­на 240 000 Да; длина контура (проекции на плоскость) полипептидной цепи составляет 5,06 • 10~5 см. Рассчитайте, какую часть молекулы состав­ляют ое-спиральные участки (средняя молекулярная масса аминокислот­ного остатка в составе белка принимается за 110). (Ответ: 61 %.)

17. Содержание лизина в рибонуклеазе составляет 10,5 %. Рассчитайте минимальную молекулярную массу рибонуклеазы. Молекула рибонукле-азы содержит 10 остатков лизина. Рассчитайте истинную молекулярную массу рибонуклеазы. (Ответ: 1370 Да; 13 700 Да.)

18. Вычислите значения рН, соответствующие р/для глицина, арги­нина, аспарагина исходя из значений рЛТэтих аминокислот (см. табл. Ш). (Ответ: 6,07; 10,76; 5,43.)

19. Используя приведенные в табл. П1 значения рА' аминокислот, ука­жите суммарный заряд (положительный, нулевой, отрицательный) для молекулы глицина, аспарагиновой кислоты, лизина и гистидина при следующих значениях рН: а) 1,0; б) 2,1; в) 4,0; г) 10,0.

20. Укажите, как будут двигаться в электрическом поле (к катоду, к аноду либо останутся на старте) следующие белки: а) яичный альбумин при рН 5; б) (3-лактоглобулин при рН 5,0; 7,0; в) химотрипсиноген при рН 5,0; 9,0; 11,0. Значения рН, соответствующие изоэлектрическим точ­кам (р/) этих белков, приведены в прил. 1.

21. Полипептид, выделенный из мозга, имеет последовательность: Глу—Гис—Три—Сер—Тир—Гли—Лей—Apr—Про—Гли. Определите сум­марный заряд молекулы при следующих значениях рН: а) 2,7; б) 5,0; в) 8,0; г) 11,8. Рассчитайте значение рН, соответствующее изоэлектри-ческой точке этого пептида. (Ответ: а) +2; б) +1; в) 0; г) -2; р/ -7,6.)

22. Лекарственный препарат аспирин (ацетилсалициловая кислота):

представляет собой слабую кислоту (рА" 3,5). Известно, что неполярные молекулы проходят через клеточные мембраны гораздо быстрее, чем полярные и ионизированные.

Ответьте, где аспирин легче всасывается в кровь — в желудке (рН < 1) или в тонком кишечнике (рН 7 — 8).

23. В результате кислотного гидролиза пептида получены следующие аминокислоты: аланин, валин, глутаминовая кислота, тирозин, фенил-аланин, глицин, лейцин, лизин и метионин. При обработке пептида по методу Сенджера выявлен ДНФ-аланин, а после инкубации с карбокси-пептидазой обнаружен глицин. При воздействии на исходный пептид трипсином были обнаружены два пептида: первый состоял из валина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина и фенилаланина; второй пеп­тид — из метионина, глицина, лейцина и тирозина, а при обработке его по методу Сенджера был идентифицирован ДНФ-лейцин. В результате воздействия на исходный пептид химотрипсином выявлено три пептида: первый содержал метионин и глицин; второй — валин, аланин, фенил-аланин и глутаминовую кислоту; третий — лейцин, тирозин, лизин. На основании полученных данных установите первичную структуру исход­ного пептида. (Ответ: (Н)Ала—Вал—Глу—Фен—Лиз—Лей—Тир—Мет— Гли(ОН).)

Тема «Ферменты, витамины и коферменты»

1. Используя структурные формулы, напишите схемы превращений, укажите промежуточные метаболиты и реагенты, назовите ферменты:

а) Молочная кислота + НАД+ -> Пировиноградная кислота + НАДН + Н+

б) УДФ-глюкоза + Глюкозо-6-фосфат -> Мальтозо-6-фосфат + УДФ

в) Ацетил-КоА + Глутаминовая кислота —> N-Ацетилглутаминовая кислота + HS—КоА

г) УДФ-глюкоза -> УДФ-галактоза

д) Пировиноградная кислота + СО2 + АТФ -> Щавелевоуксусная кис­лота + АДФ + Н3РО4

е) Олеиновая кислота + HS—КоА + АТФ -> Олеил-КоА + АМФ + + Пирофосфат

ж) Аспарагин —> Аспарагиновая кислота —> Фумаровая кислота —> —> Яблочная кислота

з) Глюкоза *t фруктоза

2. Фермент уреаза повышает скорость гидролиза мочевины при рН 8,0 и температуре 20 "С в 1014 раз по сравнению со скоростью нефермента­тивной реакции. Какое время потребуется для гидролитического нефер-

ментативного расщепления данного количества мочевины, если опреде­ленное количество уреазы катализирует распад того же количества моче­вины за 5 мин? (Ответ: 9,5 • 108 лет.)

3. Рассчитайте молекулярную массу сукцинатдегидрогеназы, если в состав фермента входят 8 атомов железа при содержании железа 0,56 %. (Ответ: 80 000 Да.)

4. Многие ферменты необратимо ингибируются ионами тяжелых ме­таллов, таких как Mg2+, Cu2+, Ag+. Последние могут взаимодействовать с сульфгидрильными группами с образованием меркаптидов:

E-SH + Ag+ =*♦: E-S-Ag + H+

Сродство ионов серебра к сульфгидрильным группам столь велико, что ионы Ag+ можно использовать для количественного титрования SH-групп. К 10 мл раствора, содержащего 1 мг/мл чистого фермента, доба­вили нитрат серебра AgNO3 в количестве 0,342 мкмоля (этого достаточно для полной инактивации фермента). Рассчитайте минимальную молеку­лярную массу фермента. (Ответ: 29 000 Да.)

5. Определите, в каком состоянии (протонированном или депротони-рованном) находится HS-группа цистеина (pA"R 8,3*3) и имидазольный радикал гистидина (pKR 7,12) в молекуле пантотеинсинтетазы при оп­тимальном для действия фермента значении рН 8,4.

6. Одним из методов определения активности кислой фосфатазы яв­ляется колориметрическое измерение количества и-нитрофенола, обра­зующегося при ферментативном гидролизе модельного субстрата (ана­лога природных субстратов фермента) и-нитрофенилфосфата. Рассчи­тайте активность кислой фосфатазы в исходном экстракте и удельную активность фермента, если в результате образовалось 214 мкмоля и-нит­рофенола; инкубацию проводили в течение 30 мин при температуре 37 °С с 1 мл разведенного в 100 раз ферментного экстракта при исходном со­держании белка 2 мг/мл. (Ответ: 713 мкмоль/мин на 1 мл; 356,5 мкмоль/мин на 1 мг фермента.)

7. Рассчитайте молекулярную активность (число оборотов фермента) пируваткарбоксилазы, если молекулярная масса фермента равна 183 000 Да, а удельная активность составляет 1,2 -103. (Ответ: 2,2 ■ 105 мин"1 на 1 моль.)

8. Рассчитайте удельную активность каталазы (молекулярная масса 252 000 Да) и лактатдегидрогеназы (молекулярная масса 140 000 Да), если известно, что молекулярная активность этих ферментов при оптималь­ных условиях составляет 5,0 • 106 и 3,7 • 104 соответственно. (Ответ: 2,0 • 104; 2,6 • 102.)

9. Карбоангидраза из эритроцитов (молекулярная масса 30 000 Да) — один из самых активных ферментов в организме. Она катализирует обра­тимую реакцию гидратации углекислого газа:

Н2О + СО2 =•*: Н2СО3

Эта реакция играет важную роль в транспорте углекислоты из тканей в легкие. Рассчитайте молекулярную активность (число оборотов) карбо-ангидразы, если при оптимальных условиях 10 мкг чистого фермента катализируют гидратацию 0,30 г углекислого газа в течение 1 мин при температуре 37 °С. (Ответ: 2 ■ 107 моль/мин на 1 моль фермента.)

10. Рассчитайте активность каталитических центров каталазы, лактат-дегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы, если число каталитических цен­тров у первых двух ферментов равно четырем, у последнего — двум; молекулярная активность ферментов составляет 5,0 • 106; 3,7 • 104; 2,7 • 104 соответственно. (Ответ: 1,25 • 106; 0,93 • 104; 1,35 • 104.)

11. Часто в практических целях (при сравнении пород животных, сор­тов растений и т.п.) дают приближенную оценку ферментативной ак­тивности в том или ином образце взятой для анализа ткани, не имея данных о содержании белка в исследуемом образце. Экстракт каталазы, взятый для опыта в количестве 20 мл, был приготовлен из 0,25 г морко­ви. Опыт проводили в течение 30 мин. Количество распавшегося под дей­ствием каталазы пероксида водорода соответствовало 14,7 мл 0,1 н. ра­створа перманганата калия, пошедшего на титрование водного экстрак­та. Определите активность фермента в расчете на 1 г сырой моркови. (От­вет: ~ 100 мг.)

12. Оптимальное значение рН гидролитического фермента лизоцима равно 5,2. Активность фермента снижается при сдвиге рН-оптимума как в кислую, так и в щелочную область. В активном центре фермента име­ются два остатка: глутаминовой кислоты (рКц 5,9) и аспарагиновой кис­лоты (pKR 4,5). В каком состоянии (протонированном или депротониро-ванном) находятся оба аминокислотных остатка при оптимальном зна­чении рН фермента? Почему активность лизоцима падает при любом изменении значения рН?

13. Используя уравнение Михаэлиса—Ментен, для фермента, для которого максимальная скорость превращения субстрата составляет 30 мкмоль/мин на 1 мг, константа Михаэлиса равна 0,005 моль/л, рас­считайте: а) при какой концентрации субстрата фермент будет работать со скоростью, равной 0,25 Ктах; б) какую долю максимальной скорости (Fmax) будет составлять скорость ферментативной реакции при концент­рации субстрата, равной 0,5^; М; №КМ. (Ответ: а) 1,7-10~3 моль/л; б) 0,33; 0,67; 0,91.)

Тема «Нуклеиновые кислоты и их обмен»

1. Напишите структурные формулы и дайте полные названия следую­щих соединений: а) фрагмент ДНК: д(фТфАфЦфГ)*; б) фрагмент РНК: фУфЦфАфГфУ.

2. Используя структурные формулы, напишите схемы превращений, укажите промежуточные метаболиты и реагенты, назовите ферменты:

Панкреатическая рибонуклеаза

а) фАфГфУфГфЦфГ + яН2О

б) Дезоксицитидин —» Цитозин —» Урацил —» Дигидроурацил

в) АТФ -> цАМФ** + Пирофосфат

г) УМФ -> ТМФ -> ТДФ -> дТДФ -> дТТФ

3. Длина молекулы ДНК бактериофага Т2 равна 63 мкм. Рассчитайте ее молекулярную массу (средняя молекулярная масса нуклеотида в со­ставе нуклеиновых кислот составляет 330). (Ответ: 1,1 ■ 108 Да.)

4. Рассчитайте среднюю длину (мм) двуцепочечных молекул ДНК, находящихся в одной клетке у различных представителей животного мира, если известно количество нуклеотидных пар в составе клеточной ДНК: а) млекопитающие — 5,5 млрд; б) амфибии — 6,5 млрд; в) птицы — 2,0 млрд; г) моллюски — 1,1 млрд; д) грибы — 20,0 млн; е) бактерии — 2 млн. (Ответ: а) 1870 мм; б) 2210 мм; в) 680 мм; г) 374 мм; д) 6,8 мм; е) 0,68 мм.)

5. Олигорибонуклеотид состава А2Ц2УГ был обработан панкреатиче­ской рибонуклеазой, в результате получены соединения: Уф; динуклео-тид, содержащий А и Ц; тринуклеотид, содержащий Г, А, Ц. После об­работки исходного образца рибонуклеотида ферментом такадиастазой (катализирует расщепление 5'-связей, в образовании которых участвуют З'-пуриновые нуклеотиды) были обнаружены Ц, Аф и два динуклеоти-да, один из которых содержал У и А , другой — Ц и Г. Определите первичную структуру олигорибонуклеотида, сопоставляя состав двух не­зависимых гидролизатов данного фрагмента. (Ответ: *УАЦГАЦ.)

6. В препаратах ДНК, выделенных из двух разных видов бактерий, содержание аденина составляет: у первого вида — 32 % от общего содер­жания оснований, у второго вида — 17 %. Определите содержание ос­тальных оснований в препаратах ДНК. Известно, что один из двух видов бактерий был выделен из горячего (при температуре 64 °С) источника. Какая из выделенных ДНК принадлежит термофильной бактерии и поче­му? (Ответ: первый вид: Т - 32 %, Г - 18 %, Ц — 18 %; второй вид: Т -17%, Г- 33%, Ц - 33%.)

7. В печени крысы имеется фермент, в полипептидную цепь которого входит 192 аминокислотных остатка. Этот фермент кодируется геном, включающим 1440 нуклеотидных пар. Объясните взаимосвязь между чис­лом аминокислотных остатков в ферменте и числом нуклеотидных пар в соответствующем ему гене.

8. Какое время необходимо для репликации гена рибонуклеазы ки­шечной палочки (104 аминокислотных остатка), если репликационная вилка движется со скоростью 750 пар нуклеотидов в секунду? Известно, что скорость движения репликационных вилок у человека в 10 раз мень­ше, чем у E.coli. Какая дополнительная информация необходима для расчета скорости репликации гена человека, кодирующего белок из 104 аминокислотных остатков? (Ответ: 0,42 с.)

9. Известно, что ДНК гибридизуется с молекулами мРНК, транскри­бированными с этой ДНК. Объясните, почему со всеми известными мРНК в клетке Е. coli может гибридизироваться не более 50 % всей ДНК бакте­риальной клетки?

Оригинал-макет и компьютерная верстка:

А.П. Афанасьева, Т.Н. Игошина, Е.Н. Федоров,

методисты отдела информационных технологий

663606, г. Канск, ул. 40 лет Октября, 65

тел. (39161) 2-56-30, факс (39161) 2-55-91

E-mail: kanskcol@rambler.ru

12



Похожие документы:

  1. Задачи Тема №1. Строение и функции углеводов тема №2. Строение и функции липидов…

    Документ
    ... Строение и функции липидов… ………………..…..…...….6 Тема №3. Строение и функции нуклеиновых кислот…………..……..9 Тема №4. Строение и функции аминокислот, пептидов и белков ... изоэлектрическая точка белка? 3. Как меняются свойства белков в изоэлектрической точке ...
  2. «Белки. Значение белков для человека»

    Реферат
    ... Ростовского университета, 2007. – 366с. Огнев С.И. Аминокислоты, пептиды и белки / Огнев С.И. – М.: Высшая школа, 2005. – ... – М.: Школа 2000, 2002. – 307с. Робертис Э. Строение и свойства белков / Робертис Э., Новинский В., Саза Ф. – М.: Мир, 2003 ...
  3. Статическая биохимия Сборник методических указаний для обучающихся к лабораторным занятиям для специальности 060101 Лечебное дело (очная форма обучения) Красноярск 2013

    Реферат
    ... -химические свойства аминокислот. Медико-биологическое значение»………………………………………………………….........34 7. Занятие №7 «Строение, свойства и медико- биологическое значение пептидов и белков. (Занятие ...
  4. Учебное пособие Ярославль, 2012 удк 612. 015 Ббк 28. 9

    Документ
    ... ……………………………………….…………………………5 Раздел «Строение, свойства и функции белков» …………………………….......6 Тема «Строение и свойства аминокислот. Пептидная связь» ... белков с образованием свободных аминокислот Д. гидролиза пищевых белков с образованием пептидов ...
  5. Энзимология как учение о ферментах. Простые и сложные ферменты

    Документ
    ... реакции. Раздел 1.2 Строение и свойства аминокислот. Пептидная связь. Цветные реакции на белки и аминокислоты. Вспомните из курса ... нингидрина происходит окислительное дезаминирование α-аминогрупп аминокислот и пептидов, а молекула нингидрина при этом ...

Другие похожие документы..